단백질 메모 [2006 1 13 ]

단백질 메모 [2006 1 13 ]

단백질에서의 s 원자는 [2006 1 13 ]

1) 단백질에서의 s 원자는 소수성 , 친수성에 대해서 모두 친화성을 갖는다
안에있던 밖에있던간에 모두 주의에 강력한 친화력을 가지고 있다
그러므로 전자전달에 매우 유리하다
그러나 주위와 결합할수있는 손을 많이 가질수 없으므로 핵 외곽이 약한 그리고
많은 전하를 잃어버릴수 있는 Fe(가끔식 Mo) 과 함께 쓰면 더욱 좋다

2) Fe,s 복합체는 전자우물 역활을 할 가능성이 있음
또한 S 는 친수성(coo- 등 ) 소수성 (-CH3 등 ) 등은 물론 금속(Cu Fe)등과도 상당히
친화력이 있으므로 전자전달계 에 아주유리 (밝혀야할부분 :친화력을 수치로표시)

met -----
. 메치오닌의 R-S-CH3 는 단백질에 어떤의미일까
. 단백질의 내부에 있을때는 무슨역활을 할까
. 단백질의 외부에 있을때는 과연 물하고 친할까
. 효소에 뼈대의(구조 ) 역활이 주목적일까 아니면 효소의 주목적인 화학반응에 중효한 역활을 할까

1) 여러책에서의 화학적 데이타 수치로는 강력한 소수성으로 나와있는데 어떤 단백질에 내부에는
금속이온 (Cu) 과 강력히 결합하고 있는것으로 미루어 보아 친수성 또한 강력할것으로 짐작 됨
한쪽은 탄화수소 계에 머리를 밖고 팔은 금속을 강력하게 잡은것으로 미루어 양쪽기능을(친수성,소수성)
할것으로 판단됨 이것으로 반응보다는 구조체의 역활을 더할수도

2) 단백질 반응지점의 금속이온들은 거의 절연상태에 있어야함으로 소수성 부분들로 감싸야한다

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SYS R-S-H -----

----------- 구조 형성에서의 역활 ------------

1) 2개의 CYS 잔기가 쌍쌍이 결합하여 단백지롤 하여금 가장적은 아미노잔기로 구조형성하게 하고
(아미노잔기를 줄여주므로 구조를 간단하게함) 일단 형성된 단백질구조를 외부의 충격에 변형을 강력하게 유지시켜줌
------ 단백질은 S-S 결합이 많을수록 외부충격에 아주강함 (열충격, PH충격등)

----------- 반응중심에서의 역활 ------------
1) 전자전달계, 가수분해, 고리분할등 거의 모든 반응등에 지대한 역활을 함

박테리아의 외벽을 파괴하는 리소짐은 아미노 잔기가 120여개정도 밖에 안되는데 S-S 결합이 4개나 있다
나는 처음에 이결합들이 아주 무의미 하며 괜히 골치만 아픈것으로 여겨졌다
그러나 많은 생각을 한결과 이 결합이 아주중요하다는것을 알았다
만일 이 결합을 다른 아미노 잔기로 대체를 한다면 단백질의 가수분해 성질을 유지하기위해서는
상당히 많은 소수성 아미노 잔기들이 효소의 내부에 채워져야할것이고 그리고 이 소수성잔기들을 유지시키기
위해 그 주변을 더 많은 친수성 잔기들로 매꾸어 주어야 할것이다
그렇다고 해서 이 대체된 아미노 잔기들이 효소의 역활을 하기위해서 충분한 구조적 역활을 할까
그렇지 않다 아주 미약한 열충격 등으로 순간적으로 단백질의 모양이 흐트러질수 있다
그리고 본래의 모양으로 되돌아 오는 시간도 많을 것이다
자꾸 이 행동을 되풀이 하다보면 효소의 기능이 뚝 떨어진다

그리고 많은 아미노 잔기들로 대체됨으로 해서 효소가 뚱뗑이가 된다 그렇기 때문에 행동이 민첩하지
못하다 원래의 오리지날 리소짐은 납작하고 날씬해서 박테리아의 세포벽 틈사이로 잘 삐집고
들어가서 세포벽을 가수분해한다

그렇지만 2개의 CYS 잔기가 화학적으로 결합하면서 한개의 수소분자를 방출함으로서 그결합이
공고해진다